Chemie/Biochemie/Enzymy.md

Enzymy

Files

Protein, které katalyzuje chemické reakce
Funkce enzymu - iniciuje, urychluje biochemické reakce, zajišťuje stále stejný průběh
Pochody, které ovlivňuje - metabolismy, syntéza proteinů, regenerace a růst buněk
Faktory ovlivňující působení - teplota, pH, tlak, koncentrace
Podstat působení - snižují hodnotu aktivační energie
Struktura
- Jednosložkové - tvořeny pouze proteinem
- Dvousložkové
  - Tvořeny tzv. holoenzymem - dvě části:
    - Apoenzym (proteinová část) - určuje substrátovou specifitu
    - Kofaktor (neproteinová část) - určuje specifitu účinku (jaké produkty budou vznikat)
      - Prostetická skupina - s apoenzymem spojeny kovalentní vazbou
      - Koenzym
        
        S apoenzymem poután slaběji, může od-disociovat
        
        Často derivát vitamínů
        
        Může být shodný pro několik enzymů
Mechanismus působení
- Vlastní chemická reakce probíhá na povrchu enzymu
- Substrát (výchozí látka) se naváže na tzv. aktivní místo (centrum) enzymu
- Vznikne enzym-substrátový komplex při výrazně nižší aktivační energii AE
- Po proběhnutí reakce se komplex rozpadne a z aktivního centra se uvolní produkt reakce
rychlost enzymových reakcí
- závislá na podmínkách průběhu
- faktory, které ji mohou ovlivnit
  - množství substrátu
    - vzrůstá s koncentrací substrátu, dokud se neobsadí všechna aktivní centra
  - množství enzymu
    - vzruůstá s mnoužstvím enzymu
  - prostředí
    - pH
      - optimální oblast pH je charakteristická pro každý enzym
    - teplota
      - rychlost narůstá pouze do teploty cca $40-50^{o}C$
      - při teplotách tuhnutí hody je aktivita velmi nízká a při nižších se úplně zastavuje
    - tlak
aktivace a inhibice enzymů
- aktivace = zvýšení katalytického účinku
  - způsobenio tzv. aktivátory (př. ionty kovů)
  - může k ní dojít tak, že účinkem aktivátoru se přemění neúčinná forma enzymu (proenzym) na účinnou formu
- inhibice = snižování katalytického účinku
  - zpúsobeno tzv. inhibitory
  - typy inhibice
    - kompetitivní
      - inhibitor soutěží se substrátem o aktivní centrum enzymu
      - vratný typ inhibice, lze potlačit zvýšením koncentrace substrátu
    - nekompetitivní
      - inhibitor pevně blokuje skupiny aktivního centra (-SH, -OH skupiny)
      - enzymové (katalytické) jedy
        
        například ionty těžkých kovů
      - nevratná inhibice
    - alosterická
      - inhibitor se naváže mimo aktivní centrum, čímž změní strukturu (terciální nebo kvartérní) a znemožní tak navázání substrátu
klasifikace enzymů
- oxidoreduktázy
  - katalyzují oxidačněredukční procesy
  - oxidázy, peroxidázy, dehydrogenázy, katalázy
  - možná kofaktory
    - $NAD^+$
    - $NADP^+$
    - FMN, FAD, hemoglovin, glutathion
- trasferázy
  - katalyzují přenos charakteristické skupiny atomů z jedné sloučeniny na druhou
  - methyltrasnferázy, aminotransferázy, karboxyltransferázy
  - možné kofaktory
    - ATP
    - koenzym A
    - biotin
- hydrolázy
  - katalyzují hydrolytické štěpení substrátu (=štěpení za přítonosti vody)
  - lipázy, peptidázy, proteázy, glukosidázy
  - kofaktorem často ionty kovů
- lyázy
  - katalyzují nehydrolytické štěpeni
  - dekarboxylázy
  - kofaktory jako u hydroláz
- izomerázy
  - katalyzují vnitromolekulární přeměny molekul jednoho substrátu
  - cis-trans-izomerázy
  - kofaktory obvykle neobsahují
- ligázy
  - katalyzují slučování dvou molekul substrátu za současné spotřeba ATP
  - acetyl-CoA-syntetázy, DNA-ligázy
  - kofaktory jako transferázy